Ihmiskehon rakenteen ja toiminnan kannalta välttämättömiä proteiineja tuotetaan solujen sisällä DNA:n sisältämän geneettisen tiedon avulla. Tämä artikkeli on kolmas geenejä ja kromosomeja käsittelevässä neliosaisessa sarjassa
Abstract
Proteiinit koostuvat aminohappojen ketjuista ja muodostavat ihmiskehon suurimman orgaanisen osan. Ne ovat välttämättömiä paitsi sen rakenteen myös sen toiminnan kannalta. Proteiinien rakentamisohjeet sisältyvät solujen tumaan deoksiribonukleiinihappoon (DNA) tallennettuun geneettiseen koodiin. Jotta geeneistä tulisi proteiineja, soluissa on tapahduttava useita monimutkaisia prosesseja, kuten DNA:n transkriptio ja translaatio. Geenejä ja kromosomeja käsittelevän sarjamme kolmannessa artikkelissa tarkastellaan, miten ihmisen geeneihin tallennettu geneettinen koodi muunnetaan proteiineiksi. Siinä selitetään myös, miten geneettisen koodin virheet eli mutaatiot voivat johtaa sellaisten epänormaalien proteiinien tuotantoon, jotka voivat aiheuttaa sairauksia.
Sitaatti: Knight J, Andrade M (2018) Geenit ja kromosomit 3: geenit, proteiinit ja mutaatiot. Nursing Times ; 114: 9, 60-64.
Kirjoittajat: J. M: John Knight ja Maria Andrade ovat molemmat biolääketieteen vanhempia lehtoreita Swansean yliopiston College of Human Health and Science -yliopistossa.
- Tämä artikkeli on kaksoissokkovertaisarvioitu
- Kierrä alaspäin lukeaksesi artikkelin tai ladataksesi tulosteen-PDF-tiedosto täältä (jos PDF-tiedosto ei lataudu kokonaan, yritä uudelleen toisella selaimella)
- Klikkaa tästä nähdäksesi muut artikkelit tässä sarjassa
Esittely
Ihmisruumiin rakentamisen ja toiminnan suunnitelma on tallennettu deoksiribonukleiinihapon (DNA) sekvensseihin, joita kutsutaan geeneiksi. Tämän geneettisen informaation avulla valmistetaan proteiineja, joilla on erilaisia tehtäviä, lihasten, luiden ja ihon rakentamisessa välttämättömistä rakenneproteiineista entsyymeihin, jotka katalysoivat elimistön eloonjäämisen kannalta välttämättömiä biokemiallisia reaktioita. Virheet ihmisen geneettisessä koodissa, joita kutsutaan mutaatioiksi, johtavat joskus sellaisten epänormaalien proteiinien tuotantoon, jotka voivat aiheuttaa sairauksia, kuten autoimmuunisairauksia ja pahanlaatuisia kasvaimia.
Proteiinit
Proteiinit ovat välttämättömiä sekä ihmiskehon rakenteen että toiminnan kannalta. Nämä monimutkaiset makromolekyylit rakentuvat aminohapoiksi kutsutuista rakennusaineista, yksinkertaisista orgaanisista yhdisteistä, jotka sisältävät karboksyyli- (-COOH) ja aminoryhmän (-NH2). Luonnossa esiintyy 20 aminohappoa (laatikko 1); muita muunnoksia voidaan valmistaa synteettisesti laboratoriossa.
Laatikko 1. 20 luonnossa esiintyvää aminohappoa
Välttämättömät aminohapot
- Histidiini
- Isoleusiini
- Leusiini
- Lysiini
- Metioniini
- Fenyylialaniini
- Treoniini
- Tryptofaani
- Valiini
Non-välttämättömät aminohapot
- Alaniini
- Arginiini
- Asparagiini
- Asparagiinihappo
- Asparagiinihappo
- Kysteiinihappo
- Glutamiini
- Glutamiinihappo
- Glysiini
- Proliini
- Seriini
- Tyrosiini
Aminohapot
Toimiakseen tehokkaasti, ihmissolujen on jatkuvasti rakennettava uusia proteiineja vanhojen, vaurioituneiden tilalle. Tämä edellyttää kaikkien 20 aminohapon tasaista saantia. Ruoansulatuksen aikana ruoansulatuskanava pilkkoo peräkkäin ruoan sisältämät suuret eläin- ja kasviproteiinit polypeptideiksi, peptideiksi ja lopulta ”vapaiksi” aminohapoiksi, jotka pystyvät läpäisemään suolen seinämän imeytyäkseen verenkiertoon (VanPutte ym., 2017).
Luonnossa esiintyvät aminohapot (laatikko 1) jaetaan kahteen luokkaan:
- Välttämättömät – ne yhdeksän aminohappoa, joita ihmisen solut eivät voi syntetisoida ja jotka on siten saatava suoraan ravinnosta;
- Ei-välttämättömät – ne yksitoista aminohappoa, jotka ihmisen solut pystyvät syntetisoimaan, jos suora tarjonta ravinnon välityksellä on vähäistä.
Tämä terminologia voi olla hämmentävää, sillä niin sanotut ei-välttämättömät aminohapot ovat itse asiassa välttämättömiä proteiinien rakentamisessa; termiä käytetään vain kuvaamaan sitä, että niitä ei tarvitse saada ravinnosta.
Jos riittävä ravitsemus ylläpidetään terveellisellä ja tasapainoisella ruokavaliolla, solut saavat proteiinien liikevaihtoon tarvittavat aminohapot. Huono ruokavalio, syömishäiriöt, tietyt lääkkeet ja ikääntyminen (joka voi vähentää ruokahalua) voivat kuitenkin kaikki rajoittaa aminohappojen, erityisesti yhdeksän välttämättömän aminohapon, saatavuutta ravinnosta. Tämä heikentää elimistön kykyä korvata proteiineja, mikä voi johtaa lihaskatoon ja sairauksiin.
Proteiinilajikkeet
Proteiinit muodostavat ihmiskehon suurimman orgaanisen komponentin, ja ne muodostavat noin 50 prosenttia tyypillisen ihmissolun kuivamassasta (Radivojac, 2013). Ne syntetisoidaan solujen sytoplasmassa, jossa aminohapot liittyvät toisiinsa peptidisidoksilla muodostaen pitkiä haarautuvia ketjuja, jotka vaihtelevat muutamasta aminohaposta tuhansiin. Nämä aminohappoketjut edelleen taittuvat tai kiertyvät ainutlaatuisiin kolmiulotteisiin konfiguraatioihin, jotka niiden on omaksuttava täyttääkseen niille määrätyt tehtävät elimistössä (VanPutte ym., 2017).
Ihmiskehon suurin tällä hetkellä tunnettu proteiini on lihasproteiini nimeltä titiini (tai konnektiini), joka koostuu noin 33 000 aminohaposta. Se toimii molekyylijousena, ja sen uskotaan edistävän lihassupistuksen voimaa (Powers ym., 2014).
Hmisen genomiprojekti on osoittanut, että ihmisellä on vajaat 20 000 yksittäisiä proteiineja koodaavaa rakennegeeniä. Jokainen geeni voi kuitenkin synnyttää jopa 100 varianttia koodaamastaan proteiinista, joten ihmiskehossa voi olla jopa kaksi miljoonaa erilaista proteiinilajiketta (Ponomarenko ym., 2016).
Esimerkkejä yleisistä proteiineista ovat mm:
- Aktiini ja myosiini – lihaksissa esiintyvät supistuvat proteiinit;
- Keratiini – tiheä proteiini, jota esiintyy hiuksissa, kynsissä ja ihon epidermiksessä;
- Kollageeni – yleiskäyttöinen rakenneproteiini (jota käytetään esimerkiksi ruston ja luun rungon rakentamiseen), jota voi esiintyä erilaisissa kuitumuodoissa;
- Proteiinipitoiset hormonit, kuten insuliini tai glukagoni – yleensä lyhyinä ketjuina, joita kutsutaan peptideiksi, nämä kiertävät veressä ja toimivat kemiallisina sanansaattajina;
- Kataboliset ruoansulatusentsyymit, kuten pepsiini, trypsiini ja amylaasi – nämä auttavat sulattamaan ja pilkkomaan ruoan makromolekyylejä yksinkertaisiksi komponenteiksi, jotka elimistö voi imeä;
- Anaboliset entsyymit, kuten DNA-polymeraasi, ribonukleiinihappopolymeraasi (RNA-polymeraasi) ja glykogeenisyntaasi – osallistuvat DNA:n, RNA:n ja glykogeenin (eläinperäisen tärkkelyksen) molekyylien rakentamiseen;
- Haemoglobiini – osallistuvat hapen ja hiilidioksidin kuljettamiseen punasoluissa (erytrosyytit);
- Vasta-aineet, joita kutsutaan usein immunoglobuliineiksi – pieniä Y:n muotoisia proteiineja, joilla on tärkeä rooli immuunijärjestelmässä, sillä ne sitoutuvat vieraaseen materiaaliin ja merkitsevät sen siten tuhottavaksi;
- Neurotransmitterit – pieniä proteiineja, jotka toimivat kemiallisina viestinviejinä hermostossa (esimerkiksi aine P);
- Neurotransmitterireseptorit – nämä (esimerkiksi asetyylikoliinin reseptori) vastaanottavat viestejä hermostovälittäjäaineilta.
Ribosomit
Proteiineja syntetisoivat soluissa ribosomit, pienet organellit, jotka on sijoitettu tiheästi ja upotettu sytoplasman endoplasmiseen retikulumiin (ER). ER on järjestelmä litteitä, toisiinsa kytkettyjä kalvoja, ja suurin osa sen pinnasta on ribosomien peitossa, mikä antaa sille karhean ja epätasaisen ulkonäön, minkä vuoksi aluetta kutsutaan karheaksi ER:ksi. Täällä ribosomit ”kääntävät” geneettistä koodia kokoamalla aminohappoja proteiineiksi (Lewis, 2018).
Ribosomit koostuvat enimmäkseen erikoistuneesta RNA:n muodosta, jota kutsutaan ribosomaaliseksi RNA:ksi (ribosomal RNA, rRNA), jota stabiloivat pienet määrät proteiineja, jotka myös auttavat kokoamaan itse ribosomeja (De la Cruz ym., 2015). Yhdessä ihmissolussa tuhannet ribosomit voivat kerrallaan aktiivisesti rakentaa proteiineja.
Geneistä proteiineihin
Rakenteelliset geenit sisältävät DNA:n sekvenssejä, jotka määrittävät proteiinien aminohapposekvenssit. Kontrolligeenit (tai säätelygeenit) säätelevät sitä, mitkä rakennegeenit ilmentyvät (”kytkeytyvät päälle”) tietyssä kudoksessa.
DNA:n sisältämän geneettisen informaation käyttäminen proteiinien rakentamiseen käsittää muutamia eri vaiheita:
- Transkriptio;
- Transkription jälkeinen modifikaatio;
- Transkription jälkeinen modifikaatio.
Transkriptio
Solun tumaan tallennettu geneettinen informaatio on toimitettava sytoplasmassa oleville ribosomeille. Solujen tuman sisällä DNA on olemassa valtavina kaksoiskierteinä. DNA-molekyylit ovat liian suuria, jotta ne voitaisiin välittää suoraan ribosomeille, joten DNA:han tallennettu geneettinen informaatio on kopioitava pienemmälle, liikkuvammalle väliaineelle – tätä prosessia kutsutaan transkriptioksi.
Transkription aikana proteiinia koodaava geenisekvenssi kopioidaan kaksijuosteiselta DNA:lta yksijuosteiselle RNA:lle (kuva 1). Yksisäikeiset RNA-molekyylit ovat paljon pienempiä kuin DNA-molekyylit, ja siksi ne voivat kulkea ydinkalvon pienten huokosten läpi. RNA-molekyylin tehtävänä on toimittaa proteiininrakennusohjeet ribosomille. Koska tämä RNA:n muoto kuljettaa informaatiota ytimestä sytoplasmaan, sitä kutsutaan sanansaattaja-RNA:ksi (messenger RNA, mRNA).
DNA:n tavoin RNA rakentuu nukleotidiemäksistä, mutta toisin kuin DNA:lla, sillä ei ole tymiiniemästä. RNA:ssa tymiini on korvattu toisella nukleotidiemäksellä nimeltä urasiili. Transkription emäspariutumissäännöt eroavat siis hieman DNA:n replikaation emäspariutumissäännöistä (laatikko 2).
Laatikko 2. Täydentävät emäspariutumissäännöt
DNA:n replikaatiossa (DNA:sta DNA:han)
- Adeniini parittuu aina tymiinin (A-T)
- Sytosiini parittuu aina guaniinin (C-G)
DNA:n transkription (DNA:sta mRNA:ksi)
- Adeniini parittuu aina urasiilin (A-U)
- Guaniini parittuu aina sytosiinin kanssa (G-C)
- Tymiini parittuu aina adeniinin kanssa (T-A)
- Sytosiini parittuu aina guaniinin kanssa (C-G)
DNA = deoksiribonukleiinihappo. mRNA = lähetti-ribonukleiinihappo.
DNA:n transkriptioprosessi on hyvin samankaltainen kuin DNA:n replikaatioprosessi (ks. osa 2), ja siihen kuuluvat seuraavat vaiheet:
- entsyymi RNA-polymeraasi sitoutuu DNA:n geenisekvenssin alkuun (jota kutsutaan myös promoottorisekvenssiksi);
- RNA-polymeraasi purkaa pienen osan DNA:n kaksoiskierteestä tehdäkseen siitä yksijuosteisen (prosessia kuvataan usein analogisesti vetoketjun aukaisemiseen) – pientä purkautuneen yksijuosteisen DNA:n aluetta kutsutaan transkriptiokuplaksi (Transcription bubble) (VanPutte et al., 2017);
- Vain yksi paljastuneista DNA-juosteista sisältää hyödyllistä tietoa proteiinin rakentamiseksi – tätä juostetta käytetään templaattina transkriptiota varten;
- RNA-polymeraasi syntetisoi komplementaarisen mRNA-juosteen transkription emäspariutumissääntöjä käyttäen.
Laatikossa 3 on esimerkki transkriptiosta.
Transkription jälkeiset modifikaatiot
Kaikkea mRNA-juosteiden koodaamaa informaatiota ei voida käyttää hyödyksi proteiinin rakentamisessa. Äskettäin transkriptoitunut RNA-juoste koostuu kahdesta elementistä:
- eksonit – sekvenssejä, jotka sisältävät oleellista tietoa proteiinin rakentamiseksi, jolla on oikea aminohappojen järjestys;
- intronit – sekvenssejä, jotka keskeyttävät eksoneja koodaavat sekvenssit ja jotka eivät yleensä sisällä hyödyllistä tietoa proteiinin rakentamiseksi. Aikoinaan roskasekvensseinä pidetyillä introneilla uskotaan nykyään olevan merkitystä geeniekspression säätelyssä (Chorev ja Carmel, 2012).
Intronit on leikattava pois ja eksonit splikoitava yhteen, jotta muodostuu yhtenäinen ”high-fidelity” mRNA-sekvenssi: tämän leikkaamisen ja splikoimisen – jota kutsutaan transkriptiota seuraavaksi modifikaatioksi (post-transcriptional modification) – suorittavat ytimessä olevat entsyymit. Prosessi on esitetty kuvassa 2.
Geneettisen koodin luonne
Geneettinen koodi on kolmen typpiemäksisen emäksen tripletti, joka koodaa yhtä aminohappoa. Koska luonnossa esiintyviä aminohappoja on 20, kolme emästä mahdollistaa sen, että kutakin aminohappoa edustaa yksi tripletti-koodi (ja joitakin edustaa useampi kuin yksi). Triplettikoodi mahdollistaa myös ”start-and-stop”-ohjeiden koodaamisen mRNA-juosteeseen, jotta ribosomit tietävät, milloin aloittaa ja milloin lopettaa proteiinin rakentaminen.
Jokaista kolmen emäksen jaksoa (triplettikoodia) mRNA-juosteessa kutsutaan koodoniksi. Minkä tahansa mRNA-juosteen ensimmäinen koodoni on aina ”aloituskoodoni” – nimeltään AUG – joka käskee ribosomia aloittamaan proteiinisynteesin. Koska AUG koodaa myös aminohappo metioniinia, metioniini on ensimmäinen aminohappo, joka sisällytetään proteiiniin – jos sitä ei itse asiassa tarvita, se poistetaan myöhemmin (Xiao ym., 2010).
Itse aminohapot toimitetaan ribosomeille siirto-RNA-molekyylien (tRNA) avulla. Jokaista aminohappoa vastaa yksilöllinen tRNA-molekyyli, ja jokaisella tRNA-molekyylillä on oma yksilöllinen tripletti-koodinsa, joka vastaa mRNA-juosteen koodonia. Nämä tRNA-sekvenssit täydentävät mRNA:n koodoneja, ja siksi niitä kutsutaan antikodoneiksi (VanPutte et al., 2017).
Transkriptio
Transkription ja transkription jälkeisen modifikaation jälkeen syntyy kypsä, keskeytymätön sekvenssi mRNA:ta. Sytoplasmaan saapuessaan tämä sekvenssi kiinnittyy ribosomiin ja sitä voidaan sitten käyttää proteiinisynteesiin prosessissa, jota kutsutaan translaatioksi.
DNA:n translaatio (kuva 3) tapahtuu useassa vaiheessa:
- Kypsän mRNA:n säie kiinnittyy ribosomiin;
- Kolme mRNA-säikeen emästä (koodoni) paljastuu ribosomissa – esimerkiksi AUG (”start”-koodoni, joka koodaa myös metioniinia);
- TRNA-molekyyli saapuu ribosomille, kohdistaa antikodoninsa mRNA-juosteen koodoniin ja toimittaa vastaavan aminohapon – esimerkiksi ”aloituskodonin” AUG osalta vastaava antikodoni UAC toimittaa metioniinin;
- MRNA-juoste liikkuu ribosomia pitkin kolme emästä ja paljastaa seuraavan koodonin, minkä jälkeen seuraava tRNA-molekyyli saapuu komplementaarisen antikodoninsa kanssa ja toimittaa toisen aminohapon;
- Peptidisidokset muodostuvat kunkin vierekkäisen aminohapon välille ja proteiiniketju alkaa muodostua;
- MRNA-juoste jatkaa etenemistään ribosomia pitkin aina kolme emästä kerrallaan paljastaen vuorotellen jokaisen koodonin. Vastaavilla antikodoneilla varustetut tRNA-molekyylit toimittavat edelleen aminohappoja, peptidisidokset jatkavat muodostumistaan ja proteiiniketju jatkaa pidentymistään;
- Lopulta mRNA-juosteen lopussa saavutetaan stop-kodoni (UAA, UAG tai UGA) ja proteiinisynteesi pysähtyy – DNA:n translaatioprosessi on luonut raakaproteiinin.
Posttranslationaaliset modifikaatiot
Raakaproteiinia on yleensä muokattava, ennen kuin se voi omaksua lopullisen 3D-konfiguraationsa ja alkaa suorittaa tehtäväänsä elimistössä. Nämä modifikaatiot tapahtuvat sytoplasmassa organellissa nimeltä Golgin apparaatti (tunnetaan myös nimellä Golgin runko tai yksinkertaisesti Golgi), jota kuvataan usein solun ”pakkaus- ja vientialueeksi”.
Proteiineissa tapahtuu translaation jälkeisiä modifikaatioita seuraavasti:
- Proteiinin raakaversio pakataan pieneen kalvoon sidottuun pussiin, siirtovesikkeliin;
- siirtovesikkeli poistuu karkeasta ER:stä ja siirtyy Golgin laitteeseen;
- Golgi-laitteistossa raakaproteiini jalostetaan, mikä usein tarkoittaa sokerijäämien lisäämistä aminohappoketjuun glykosylaation avulla (Huang ja Wang, 2017) – monet ihmiskehon proteiinit ovat itse asiassa glykoproteiineja (proteiineja, joihin on lisätty sokeria);
- Jalostettu proteiini poistuu Golgin laitteesta ja joko käytetään solussa tai pakataan sekretoriseen vesikkeliin vietäväksi;
- Vientiin tarkoitetut proteiinit poistuvat solusta, kun niiden sekretorinen vesikkeli sulautuu plasmakalvoon.
Vietyjä proteiineja voidaan joko käyttää kudoksessa paikallisesti tai kuljettaa veren mukana kehon kaukaisiin alueisiin. Esimerkiksi haiman beetasoluissa syntetisoitu insuliinihormoni vapautuu suoraan verenkiertoon, kun veren glukoosipitoisuus nousee. Se toimii tällöin kemiallisena viestinviejänä, joka sitoutuu monien ihmissolujen reseptoreihin (jotka itsessään ovat proteiineja) ja käskee niitä ottamaan glukoosia, jolloin veren glukoosipitoisuus normalisoituu.
Mutaatiot
Voidakseen toimia oikein proteiineilla on oltava oikeat aminohappojen sekvenssit, mikä viime kädessä perustuu siihen, että geneettinen koodi pysyy vakiona. Ihmisen perimässä on kuitenkin niin paljon nukleotidiemäksia (noin kolme miljardia emäsparia), että virheitä tapahtuu poikkeuksetta. Tällaisia virheitä kutsutaan mutaatioiksi, ja ne voivat johtaa sellaisten proteiinien tuotantoon, jotka eivät välttämättä toimi oikein. Epänormaalit proteiinit liittyvät useisiin sairauksiin, kuten joihinkin autoimmuunisairauksien muotoihin ja pahanlaatuisuuteen.
Geneettisiä mutaatioita voi syntyä satunnaisesti DNA:n replikaatiossa tapahtuneiden virheiden seurauksena (kuvattu tämän sarjan osassa 1), erityisesti elimistön ikääntyessä; vaihtoehtoisesti mutaatiot voivat johtua ympäristötekijöistä, jotka vahingoittavat suoraan DNA-molekyylejä. Kaikkea, mikä voi vahingoittaa DNA:ta ja johtaa mutaatioon, kutsutaan mutageeniksi (VanPutte et al, 2017). Monet geneettiset mutaatiot tapahtuvat DNA:n osissa, jotka eivät koodaa proteiineja (esimerkiksi ei-koodaavissa introneissa), joten niillä on yleensä vain vähän vaikutusta fysiologiseen toimintaan.
Tekijöitä, joiden tiedetään vaurioittavan DNA:ta ja siten lisäävän mutaatioriskiä, ovat muun muassa:
- kasvava ikä;
- saasteet;
- infektiot – erityisesti virusinfektiot, sillä virukset asentavat usein geenejään ihmisen DNA:han, jolloin geenisekvenssit mahdollisesti katkeilevat;
- säteilyä – esimerkiksi ultraviolettivalo (UV-valo) auringonvalossa tai lääketieteellisissä kuvantamislaitteistoissa käytettävät röntgensäteet.
Auringon UV-valon (erityisesti UVB) tiedetään vaurioittavan ihosolujen DNA:ta. Jos solujen jakautumista säätelevissä kontrolligeeneissä tai DNA:n korjausentsyymejä koodaavissa geeneissä tapahtuu mutaatioita, seurauksena voi olla hallitsematon solujen jakautuminen ja ihosyöpä (Hopkins, 2015). Vaikka auringonvalolle altistuva ihmisen iho tuottaa omaa luonnollista UV-suojaa melaniinin muodossa (tumma pigmentti, joka ruskettaa ihoa), otsonikerroksen ehtyminen ja liiallinen auringossa oleskelu voivat johtaa haitallisiin UV-säteilyn annoksiin, jotka lisäävät ihosyövän riskiä. Aurinkovoiteet tarjoavat paremman UV-suojan, ja niiden on osoitettu vähentävän merkittävästi UV-säteilyn aiheuttamia ihovaurioita ja ihosyöpiä (Green ja Williams, 2007).
Mutaatiot, kuten UV-säteilyn ihossa olevaan DNA:han aiheuttamat, eivät yleensä siirry sukupolvelta toiselle. Kun mutaatiot vaikuttavat kivesten ja munasarjojen sukusoluihin, ne voivat kuitenkin periytyä jälkeläisille. Ihmisen sukusoluissa on raportoitu yli 100 000 mutaatiota, joista monet liittyvät yleisiin perinnöllisiin perinnöllisiin sairauksiin (Vipond, 2013; Cooper et al, 2010). Joitakin näistä tarkastellaan tämän sarjan neljännessä ja viimeisessä artikkelissa.
Keskeiset kohdat
- Geeneihin varastoitunut deoksiribonukleiinihappo (DNA) sisältää ihmisen elimistön rakentamisen suunnitelman
- Kehon rakenteelle ja toiminnalle välttämättömät valkuaisaineet ovat aminohappojen ketjuja
- Valkuaisaineet syntetisoituvat soluissamme ribosomeissa
- Valkuaisaineiden synteesi käsittää DNA:n kirjoitusprosessin, transkription jälkeistä modifikaatiota, translaatiota ja translaation jälkeisiä modifikaatioita
- Geneettiset mutaatiot voivat johtaa epänormaaleihin proteiineihin, jotka puolestaan voivat johtaa autoimmuunisairauksiin ja pahanlaatuisuuteen
Cooper DN et al (2010) Genes, mutations, and human inherited disease at the dawn of the age of personalized genomics. Human Mutation; 31: 6, 631-655.
De la Cruz J et al (2015) Ribosomiproteiinien tehtävät eukaryoottisten ribosomien kokoamisessa in vivo. Annual Review of Biochemistry; 84: 93-129.
Green AC, Williams GM (2007) Point: aurinkovoiteen käyttö on turvallinen ja tehokas tapa ehkäistä ihosyöpää. Cancer Epidemiology, Biomarkers and Prevention; 16: 10, 1921-1922.
Hopkins R (2015) How Ultraviolet Light Reacts in Cells. SciBytes.
Huang S, Wang Y (2017) Golgin rakenteen muodostuminen, toiminta ja posttranslationaaliset modifikaatiot nisäkässoluissa. F1000 Research; 6: 2050.
Lewis R (2018) Human Genetics: Concepts and Applications. New York, NY: McGraw-Hill Education.
Ponomarenko EA et al (2016) The size of the human proteome: the width and depth. International Journal of Analytical Chemistry; doi: 10.1155/2016/7436849.
Powers K et al (2014) Titin force is enhanced in active stretched skeletal muscle. Journal of Experimental Biology; 217: 3629-3636.
Radivojac P (2013) A (Not So) Quick Introduction to Protein Function Prediction.
VanPutte CL et al (2017) Seeleyn anatomia ja fysiologia. New York, NY: McGraw-Hill Education.
Vipond K (2013) Genetics: A Guide for Students and Practitioners of Nursing and Health Care. Banbury: Lantern Publishing.
Xiao Q et al (2010) Protein N-terminal processing: Substrate specificity of Escherichia coli and human methionine aminopeptidases. Biochemistry; 49: 26, 5588-5599.